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L-Methionin ist eine essentielle, schwefelhaltige proteinogene Aminosäure. Das Methionin-Derivat S-Adenosylmethionin dient an vielen Stellen des Stoffwechsels als Methylgruppen-Lieferant. Weiterhin ist die Bildung der Aminosäure Cystein aus Serin mit dem Methionin-Abbau verknüpft. Die Rückgewinnung von Methionin aus Homocystein benötigt Cobalamin und Folsäure (5-Methyl-THF), dabei wird 5-Methyl-THF, die Transportform der Folsäure im Blut, in die biologisch vielseitiger einsetzbare Tetrahydrofolsäure (THF) überführt.
[Bearbeiten] Abbau von Methionin
Das schwefelhaltige L-Methionin ist eine für den Menschen und viele Tiere essentielle Aminosäure. Der Abbauweg von Methionin hat mehrere Bedeutungen:
- Produktion des Methylgruppen-Donors S-Adenosylmethionin (SAM).
- Bildung der proteinogenen schwefelhaltigen Aminosäure L-Cystein aus L-Serin (L-Cystein ist für Säuglinge eine essentielle Aminosäure, da bei ihnen die entsprechende Enzymausstattung noch nicht ausgereift ist.)
- Abbau des Restes zu Propionyl-CoA.
[Bearbeiten] Funktion von S-Adenosylmethionin als Methylgruppen-Donor
[Bearbeiten] Rückgewinnung von Methionin aus Homocystein
Da u.U. mehr Methyl-Gruppen bzw. S-Adenosylmethionin benötigt wird, als Methionin abgebaut wird, kann Methionin durch Methylierung von Homocystein regeneriert werden. Die Methylgruppe stammt dabei entweder aus dem Folsäure-Stoffwechsel (also meist aus dem Serin- und Glycin-Abbau) oder aus dem Cholin-Abbau (Betain). Die mit Folat arbeitende Methionin-Synthase benötigt Cobalamin (Vitamin B12) als Cofaktor. Die 2. Funktion dieses Stoffwechselschritts besteht darin, die Transportform der Folsäure 5-Methyl-THF in die biologisch aktivere Tetrahydrofolsäure (THF) umzuwandeln.
[Bearbeiten] Bildung von S-Adenosylmethioninamin
S-Adenosylmethioninamin wird benötigt um die basischen Polyamine Spermidin und Spermin mit Aminopropyl-Resten zu verlängern.
| Allgemeine Hintergrundfarbe für Substrate |
Hintergrundfarbe Reaktionspfeile |
„Schlüsselenzyme“ |
|
| Energiereiche Phosphate Reduktionsäquivalente |
CO2 / HCO3− C1-Reste Stickstoff |
Abk.: Tr.: Transkriptionelle Regulation, Tl.: Regulation der Translation, Lok.: Regulation über die Enzymlokalisation, Kov.: Regulation durch kovalente Modifikation, All.: Allosterische Regulation, Koop.: Kooperativer Effekt, Co.: Cofaktoren, EC: Enzymklassifikation, EG: Enzymgruppe (Oxidoreductase, Transferase, Hydrolase, Lyase, Isomerase, Ligase), Erkr.: Assoziierte Erkrankungen.
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