Biochemie und Pathobiochemie: alpha-D-5-Phosphoribosyl-1-pyrophosphat

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α-D-5-Phosphoribosyl-1-pyrophosphat
PRPP.
Basisdaten und Verweise
Namen: α-D-5-Phosphoribosyl- 1-pyrophosphat, PRPP Summenformel: C5H13O14P3 Molare Masse: 389,9518 g/mol PubChem: 3419 KEGG: C00119

Allgemeines

Ribose-5-phosphat, eine phosphorylierte Aldopentose, ist das Bindeglied zwischen dem HMP-Weg und der Nukleotid-Biosynthese. Es wird im HMP-Weg gebildet und wird nach Phosphorylierung zum PRPP für die Biosynthese von Purin- und Pyrimidinnukleotiden verwendet, sowie für die Bildung von Nicotinamid-adenin-dinucleotiden (NAD(P)⁺).

Beim Abbau der Nukleotide wird die Pentose als Ribose-1-phosphat freigesetzt und kann wieder zu Ribose-5-phosphat isomerisiert werden.

Stoffwechselwege

Freisetzung von Ribose-1-phosphat:

• Abbau der Purine
• Abbau der Pyrimidine

Biosynthese von Ribose-5-phosphat:

• Hexosemonophosphatweg

Verwendung von PRPP:

• Purin-Biosynthese und Purin-Salvage-Pathway
• Pyrimidin-Biosynthese
• Nicotinat- und Nicotinamid-Biosynthese

Bildung von PRPP aus Ribose-5-phosphat bzw. Ribose-1-phosphat

⇓	Subst.	( ⇑ )	Co.	Enzym	EC	EG	Erkr.
α-D-Ribose-1-phosphat
				Phosphoglucomutase	5.4.2.2	Iso
D-Ribose-5-phosphat
ATP AMP				Ribosephosphat- diphosphokinase	2.7.6.1	Tr	Gicht, PRPS- assoz.
α-D-5-Phosphoribosyl-1-pyrophosphat (PRPP)

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Allgemeine Hintergrundfarbe für Substrate	Hintergrundfarbe Reaktionspfeile	„Schlüsselenzyme“
Energiereiche Phosphate Reduktionsäquivalente	CO2 / HCO3− C1-Reste Stickstoff

Abk.: Tr.: Transkriptionelle Regulation, Tl.: Regulation der Translation, Lok.: Regulation über die Enzymlokalisation, Kov.: Regulation durch kovalente Modifikation, All.: Allosterische Regulation, Koop.: Kooperativer Effekt, Co.: Cofaktoren, EC: Enzymklassifikation, EG: Enzymgruppe (Oxidoreductase, Transferase, Hydrolase, Lyase, Isomerase, Ligase), Erkr.: Assoziierte Erkrankungen.

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