Biochemie und Pathobiochemie: Phenylalanin-Hydroxylase

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Phenylalanin-Hydroxylase
Basisdaten und Verweise
Namen: Phenylalanin-Hydroxylase (PAH), Phenylalanin-4-Hydroxylase, Phenylalanin-4-Monooxygenase
EC-Nr.: 1.14.16.1
Enzym-DB: EC->PDB, KEGG, BRENDA
Gen: PAH
Locus: 12q24.1
Gen-DB: KEGG, OMIM, Entrez, GNF

Die Phenylalanin-Hydroxylase katalysiert die Hydroxylierung der essentiellen proteinogenen Aminosäure L-Phenylalanin zu L-Tyrosin unter Beteiligung von Tetrahydrobiopterin (BH4) und molekularem Sauerstoff. Ein Enzymdefekt ist die Ursache der Phenylketonurie.

Stoffwechselwege[Bearbeiten]

Reaktionen[Bearbeiten]

L-Phenylalanin + Tetrahydrobiopterin + Sauerstoff ⇒ L-Tyrosin + 4a-Hydroxytetrahydrobiopterin

Kofaktoren[Bearbeiten]

Eisen.

Regulation, Inhibitoren und Aktivatoren[Bearbeiten]

  • Inhibition durch Tryptophan, Tyrosin
  • Aktivierung durch Phenylalanin (kooperativer Effekt), Lysolecithin und Phospholipide, cAMP-abhängige Proteinkinase (Phosphorylierung)

Expressionsmuster[Bearbeiten]

Leber, Niere.

Subzelluläre Lokalisation[Bearbeiten]

Zytosol.

Protein-Struktur und Funktion[Bearbeiten]

Das Enzym besteht aus zwei Dimeren, also insgesamt vier Untereinheiten. Jede Untereinheit besteht aus 452 Aminosäuren. Es bestehen strukturelle Verwandschaften zur Tryptophan-Hydroxylase (EC 1.14.16.4) und zur Tyrosin-Hydroxylase (EC 1.14.16.2).

Gen[Bearbeiten]

Das Gen PAH liegt auf dem langen Arm von Chromosom 12 (12q24.1).

Erkrankungen[Bearbeiten]

Weblinks[Bearbeiten]





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