Biochemie und Pathobiochemie: L-Serin
| L-Serin | ||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 | ||||||||||||
| Steckbrief | ||||||||||||
|
Allgemeines
[Bearbeiten]L-Serin ist eine nicht-essentielle, hydrophile, proteinogene Aminosäure. Sie wird aus 3-Phosphoglycerat, einem Zwischenprodukt des Glycolyse, gebildet. Benötigt wird Serin für die Synthese von Glycin, Cystein, Phosphatidylserin, Sphingolipiden und Cholin. Außerdem liefert sie 1-Kohlenstoff-Reste in den Folsäurestoffwechsel.
In Proteinen kann Serin mit Phosphat oder Zuckerresten versehen werden.
Serin wird zu Pyruvat desaminiert.
Stoffwechselwege
[Bearbeiten]- Threonin-, Glycin- und Serin-Stoffwechsel
- Bildung von Serin aus 3-Phosphoglycerat und Desaminierung zu Pyruvat
- Biosynthese und Abbau von Glycin mit Bildung von N5,N10-Methylen-THF zur Einschleusung in den Folsäure-Stoffwechsel
- Abbau von Methionin und Biosynthese von Cystein
- Sphingolipid-Biosynthese
- Bioynthese von Phosphatidylserin
- Die PALP-abhängige Decarboxylierung von Serin liefert das biogene Amin Ethanolamin, aus dem durch 3fache Methylierung (mittels S-Adenosylmethionin (SAM)) Cholin gebildet wird. (Anm.: Dieser Weg ist in KEGG nicht beschrieben).
- Proteinbiosynthese
- Die Phosphorylierung zur Interkonversion von Proteinen (Konformationsänderung durch die polare Phosphatgruppe) durch spezifische Proteinkinasen (Phosphotransferasen) erfolgt meist an Aminosäuren mit einer Hydroxylgruppe (Serin > Threonin > Tyrosin).
- Serin ist neben Threonin, Hydroxyprolin und Hydroxylysin eine Verknüpfungstelle für Zucker in Glycoproteinen in Form einer O-glykosidischen Bindung.
Haben Ihnen die Informationen in diesem Kapitel nicht weitergeholfen?
Dann hinterlassen Sie doch einfach eine Mitteilung auf der Diskussionsseite und helfen Sie somit das Buch zu verbessern.