Biochemie und Pathobiochemie: Lysin-Stoffwechsel

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Allgemeines[Bearbeiten]

L-Lysin ist eine essentielle, proteinogene Aminosäure mit einer basischen, positiv geladenen Seitenkette. Im Kollagen kommt es als Hydroxylysin vor (posttranslationale Modifikation). Lysin ist weiterhin der Ausgangspunkt für die Biosynthese von Carnitin.

Abbau der essentiellen Aminosäure L-Lysin zu 2 Acetyl-CoA[Bearbeiten]

Subst. ( ⇑ ) Co. Enzym EC EG Erkr.
L-Lysin phys.svg L-Lysin
α-Ketoglutarat, NAD(P)H/H+


NAD(P)+, H2O

R-Pfeil runter 1-3.svg

Saccharopin-Dehydrogenase 1.5.1.7 Ox Saccharopinurie, Hyperlysinämie
Saccharopin-Dehydrogenase 1.5.1.8
Saccharopin.svg Saccharopin
NAD(P)+, H2O


NAD(P)H/H+, Glutamat

GG-Pfeil senkrecht 1-3.svg H2O, NAD(P)+


NAD(P)H/H+, Glutamat

Saccharopin-Dehydrogenase 1.5.1.9 Ox Hyperlysinämie
Saccharopin-Dehydrogenase 1.5.1.10
L-alpha-Aminoadipat-delta-semialdehyd.svg L-α-Aminoadipat- δ-semialdehyd
H2O, NAD+

NADH/H+

R-Pfeil runter 1-3.svg Aminoadipat-semialdehyd-Dehydrogenase 1.2.1.31 Ox
L-alpha-Aminoadipat.svg α-Aminoadipat
α-Ketoglutarat

L-Glutamat

GG-Pfeil senkrecht 1-3.svg α-Ketoglutarat

L-Glutamat

Pyridoxal- phosphat α-Aminoadipat-Transaminase 2.6.1.39 Tr
Alpha-Ketoadipat.svg α-Ketoadipat
CoA-SH, NAD+

CO2, NADH/H+

R-Pfeil runter 1-3.svg Thiamin-P2 α-Ketoglutarat-Dehydrogenase-Komplex 1.2.4.2 Ox α-Ketoglutarat-Dehydrogenase-Defizienz

2.3.1.61

Tr
FAD 1.8.1.4 Ox MSUD III
Glutaryl-CoA.svg Glutaryl-CoA
FAD

CO2, FADH2

R-Pfeil runter 1-3.svg FAD Glutaryl-CoA-Dehydrogenase 1.3.99.7 Ox Glutaracidurie Typ I
Crotonyl-CoA.svg Crotonyl-CoA
H2O


R-Pfeil runter 1-1.svg Enoyl-CoA-Hydratase Mitochondrium 4.2.1.17 Ly TFP-Defizienz
Beta-Hydroxybutanoyl-CoA.svg β-Hydroxy-butanoyl-CoA
NAD+

NADH/H+

GG-Pfeil senkrecht 1-3.svg NAD+

NADH/H+

β-Hydroxyacyl-CoA-Dehydrogenase 1.1.1.35 Ox HADH-Defizienz
Acetoacetyl-CoA.svg Acetoacetyl-CoA
CoA-SH



GG-Pfeil senkrecht 1-1.svg


CoA-SH


Acetyl-CoA-C-Acyltransferase (β-Ketothiolase) 2.3.1.16 Tr TFP-Defizienz
Acetyl-CoA-C-Acetyltransferase (Acetoacetyl-CoA-Thiolase) 2.3.1.9 α-Methylacetoacetacidurie
2 Acetyl-CoA.svg 2 Acetyl-CoA

Da für die Abspaltung der ε-Aminogruppe des Lysins kein eigenes Enzym zur Verfügung steht, bedient sich die Zelle eines anderen Mechanismus, den wir vom Aspartatzyklus her schon kennen. Lysin wird dabei mit einem Akzeptor-Molekül (hier α-Ketoglutarat) kondensiert und dann wieder unter Übertragung der Aminogruppe (α-Ketoglutarat wird zu L-Glutamat) abgespalten.

Anschließend erfolgt die Dehydrierung zur Monoaminodicarbonsäure, die zweite Transaminierung, eine dehydrierende Decarboxylierung (Aktivierung mit CoA) und der weitere Abbau über Teilschritte der β-Oxidation (hier mit einer Decarboxylierung) bis zu den zwei Acetyl-CoA, die in den Citratzyklus eingeschleust werden können.

α-Ketoadipat fällt auch beim Tryptophan-Abbau an, so dass ab hier eine gemeinsame Endstrecke besteht.

Biologische Funktion[Bearbeiten]

Wie alle proteinogenen Aminosäuren ist Lysin Bestandteil der Proteine. Im Protein kann es für positive Ladungen sorgen (Protonenanlagerung an die basische ε-Aminogruppe bei zellulärem pH). Im Kollagen kommt es in hydroxylierter Form vor. Im Kollagen und Fibrin hilft es bei der Quervernetzung der Proteinmonomere. Weiterhin ist es Ausgangspunkt der Carnitin-Biosynthese.

Weblinks[Bearbeiten]



Allgemeine Hintergrundfarbe für Substrate Hintergrundfarbe Reaktionspfeile „Schlüsselenzyme“
Energiereiche Phosphate Reduktionsäquivalente CO2 / HCO3 C1-Reste Stickstoff

Abk.: Tr.: Transkriptionelle Regulation, Tl.: Regulation der Translation, Lok.: Regulation über die Enzymlokalisation, Kov.: Regulation durch kovalente Modifikation, All.: Allosterische Regulation, Koop.: Kooperativer Effekt, Co.: Cofaktoren, EC: Enzymklassifikation, EG: Enzymgruppe (Oxidoreductase, Transferase, Hydrolase, Lyase, Isomerase, Ligase), Erkr.: Assoziierte Erkrankungen.



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