Biochemie und Pathobiochemie: Glycogenspeicherkrankheit XIII
Allgemeines[Bearbeiten]
Epidemiologie[Bearbeiten]
Ätiologie[Bearbeiten]
Ursächlich sind Mutationen im Gen ENO3 (17pter-p12), das für die Enolase 3 kodiert.
Pathogenese[Bearbeiten]
Die Enolase katalysiert den 8. Schritt der Glycolyse, die Dehydratisierung von 2-Phosphoglycerat zu Phosphoenolpyruvat, bzw. die gegenläufige Reaktion im Rahmen der Gluconeogenese.
Pathologie[Bearbeiten]
EM: Fokale sarkoplasmatische Akkumulation von Glykogen.
Klinik[Bearbeiten]
Myopathie.
Diagnostik[Bearbeiten]
- Labor: CK erhöht.
- Lactat-Ischämie-Test: Kein Lactat-Anstieg.
Differentialdiagnosen[Bearbeiten]
DD Myopathie[Bearbeiten]
Glycolyse/Gluconeogenese:
- Glycogenspeicherkrankheit VII (Tarui)
- Glycogenspeicherkrankheit XII
- Phosphoglycerat-Kinase 1-Defizienz
- Glycogenspeicherkrankheit X
- Glycogenspeicherkrankheit XIII
- Glycogenspeicherkrankheit XI
Glycogenolyse:
- Glycogenspeicherkrankheit V (McArdle)
- Glycogenspeicherkrankheit II (Pompe)
- Glycogenspeicherkrankheit XIV
- Kongenitale Erkrankung der Glycosylierung Typ I
Glycogenbiosynthese:
Purin-Stoffwechsel:
Therapie[Bearbeiten]
Komplikationen[Bearbeiten]
Prognose[Bearbeiten]
Geschichte[Bearbeiten]
Literatur[Bearbeiten]
Weblinks[Bearbeiten]
Haben Ihnen die Informationen in diesem Kapitel nicht weitergeholfen?
Dann hinterlassen Sie doch einfach eine Mitteilung auf der Diskussionsseite und helfen Sie somit das Buch zu verbessern.